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As enzimas são moléculas de proteínas com grande massa molar.
Essas moléculas, entretanto, atuam de maneira altamente específica
e agem como catalisadoras biológicas de apenas uma única reação.
Reações de cinética enzimática são comumente representadas por
gráficos que apresentam informações importantes, como a
velocidade da reação, o aumento da concentração do produto na
reação e a taxa de saturação da enzima, entre outras. O uso de
gráficos também nos permite avaliar o aumento e a diminuição da
atividade enzimática por moléculas ativadoras e inibidoras que se
ligam especificamente às enzimas. Assim, o gráfico abaixo mostra a
cinética enzimática na presença de dois agentes inibidores (X, Y).
Com relação a esse gráfico, avalie as afirmativas a seguir.
I. Na curva da reação cinética da enzima normal, os valores de V0 aumentam rapidamente com baixas concentrações de substrato e passam a se nivelar em um platô com altas concentrações desse mesmo substrato. Esse platô ocorre porque todas as moléculas da enzima disponíveis se encontram ligadas ao substrato e quaisquer moléculas adicionais do substrato terão que aguardar ser processadas até que outra molécula dessa enzima se torne disponível. Por isso, a velocidade da reação é limitada pela concentração da enzima e o seu valor máximo, ou Vmax, é o valor da velocidade inicial de reação no qual a enzima normal atinge o platô.
II. O inibidor X é um inibidor competitivo porque retarda o progresso da reação ao se ligar à enzima, que ocorre geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar ao substrato.
III. O inibidor Y é um inibidor não competitivo, porque não impede que o substrato se ligue à enzima. O inibidor e o substrato não interferem na capacidade um do outro de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não é capaz de catalisar a reação para gerar um produto. Portanto, a inibição não competitiva age reduzindo o número de moléculas funcionais da enzima que pode realizar a reação.
Assinale
I. Na curva da reação cinética da enzima normal, os valores de V0 aumentam rapidamente com baixas concentrações de substrato e passam a se nivelar em um platô com altas concentrações desse mesmo substrato. Esse platô ocorre porque todas as moléculas da enzima disponíveis se encontram ligadas ao substrato e quaisquer moléculas adicionais do substrato terão que aguardar ser processadas até que outra molécula dessa enzima se torne disponível. Por isso, a velocidade da reação é limitada pela concentração da enzima e o seu valor máximo, ou Vmax, é o valor da velocidade inicial de reação no qual a enzima normal atinge o platô.
II. O inibidor X é um inibidor competitivo porque retarda o progresso da reação ao se ligar à enzima, que ocorre geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar ao substrato.
III. O inibidor Y é um inibidor não competitivo, porque não impede que o substrato se ligue à enzima. O inibidor e o substrato não interferem na capacidade um do outro de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não é capaz de catalisar a reação para gerar um produto. Portanto, a inibição não competitiva age reduzindo o número de moléculas funcionais da enzima que pode realizar a reação.
Assinale
