A estabilidade da estrutura terciária das
proteínas resulta de um balanço dinâmico entre
interações não covalentes, efeitos entálpicos e
entrópicos do solvente, e eventuais ligações covalentes
estabilizadoras. Segundo Nelson & Cox (Lehninger,
2017) e Fersht (1999), o enovelamento é guiado pela
busca do estado de mínima energia livre, modulada pela
hidrofobicidade e pela complementaridade
eletrostática. Nesse contexto, qual proposição sintetiza
mais adequadamente esse equilíbrio?
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