Muitas enzimas possuem um único centroativo para o substrato e seguem a cinética de MichaelisMenten. As enzimas alostéricas apresentam pelo menos dois centros ativos, sendo um para o substrato
e outro para o efetor alóstérico. Normalmente, as enzimas de Michaelis-Menten são monoméricas
(estrutura terciária) e as alostéricas são oligoméricas (estrutura quaternária).
Em relação ao gráfico de cinética enzimática abaixo, é CORRETO afirmar que
Adaptado de: http://biointeracao.wordpress.com/mecanismo-de-acao-enzimatico/
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