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#3400843

As enzimas são proteínas com propriedade catalisadora, aumentando a velocidade de reações químicas, sem serem consumidas durante a reação que catalisam. Leonor Michaelis e Maude Menten propuseram um modelo simples que explica a maioria das características de reações catalisadas por enzimas. A equação de Michaelis-Menten descreve a variação da velocidade de reação de acordo com a concentração do substrato:

Imagem associada para resolução da questão

Onde:


V0 = velocidade inicial da reação

Vmáx = velocidade máxima

Km= constante de Michaelis-Menten

[S] = concentração do substrato


Sobre a cinética de Michaelis-Menten, assinale a alternativa correta: 


  • O Kmé característico da enzima e de seu substrato específico, refletindo a afinidade da enzima por esse substrato. O seu valor varia de acordo com a concentração da enzima no meio.
  • Um Kmnumericamente pequeno reflete a baixa afinidade da enzima pelo substrato, o que significa que uma alta concentração de substrato é necessária para atingir a metade da saturação da enzima.
  • Inibidores são substâncias que podem diminuir a velocidade das reações enzimáticas. Ambos os tipos de inibidores, competitivos ou não-competitivos, afetam a Vmáx. da reação e não têm seus efeitos inibitórios influenciados pela concentração de substrato.
  • Inibidores competitivos têm efeito sobre o Kmda reação, pois competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, enquanto inibidores não-competitivos não interferem na ligação do substrato à enzima, não alterando o Km.
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